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AGE102-1.0: AGE, Advanced Glycation End Products

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Preis: 685 € / 1 mg

Polyklonale Antikörper

Herkunft:	Kaninchen

Isotyp:	Ig

Klon:	polyklonal

Form:	konz. Lösung

Menge:	1 mg

Konzentration:	ca. 5 mg/ml

Arbeitskonzentration:	ELISA ca. 1 µg/ml, (IHC 5-10 µg/ml, nicht etabliert!)

Präsentation:	Protein A affinitätsgereinigtes IgG in PBS 0,05 M, pH 7,15. 0,85% NaCl, 0,05% Na-Azid**

Immunogen:	Advanced Glycation End Products /BSA/HSA

Spezifität:	Advanced Glycation End Products (AGE), Kreuzreaktion BSA und HSA <1%

Allgemeines:	Langzeit-Inkubation von Proteinen mit Glukose führt über Schiffsche Basen und Amadori-Umlagerungsprodukte zu "Advanced-Glycation-End Products" (AGE), die charakterisiert werden durch Fluoreszenzeigenschaften, braune Farbe, inter- und intramolekulare Quervernetzung. Immunologisch wurde AGE in der menschlichen Linse, in der Niere bei chronischer Nephropathie und Amyloidosis, in Arterienwänden bei Arteriosklerose und im Hirngewebe von Patienten mit Morbus Alzheimer nachgewiesen.

Spezielle Eigenschaften:	Der Antikörper ist geeignet, um AGE in Geweben und Gewebeextrakten nachzuweisen.

Positivkontrolle:	menschliche Linse, arteriosklerotische Plaques

Anwendung:	Der Antikörper arbeitet sehr gut im ELISA (1-5 µg/ml). Für die Immunhistologie steht eine Etablierung noch aus.

Sekundärreagenzien:	Als Sekundärsystem für die Immunhistochemie empfehlen wir unsere Universal-Färbekits DAB und AEC (Art.Nr. DA005 und AE005) oder einen VECTASTAIN ABC Kaninchen IgG Kit (Art.-Nr. PK-6101, PK-4001 oder AK-5001) in Kombination mit einem passenden Substrat. Die VECTASTAIN ABC Systeme sind auch für ELISA und Western Blot hervorragend geeignet.

Lagerung:	-20°C

Literatur:
1. Horiuchi S., Araki N., and Morino Y. (1991) Immunological approach to characterize advanced glycation end products of the Maillard reaction: Evidence for the presence of a common stucture. J. Biol. Chem. 266; 7329-7332.

2. Akari N., Ueno N., Chakrabarti B., Morino Y., and Horiuchi S. (1992) Immunochemical evidence of the presence of advanced glycation end products in human lens proteins and its positive correlation with aging. J. Biol. Chem. 267; 10211-10214.

3. Miyata T., Odo O., Inagi R., Iida Y., Araki N., Yamada N., Horiuchi S., Taniguchi N., Maeda, et al. (1993) ß2-Microglobulin modified with advanced glycation end products is a major component of haemodialysis-associated amyloidosis. J. Clin. Invest. 92; 1243-1252.

4. Kume S., Takeya M., Mori T., Araki N., Suzuki H., Horiuchi S., Kodama T., Miyauchi Y., and Takahashi K. (1995) Immunohistochemical and ultrastructural detection of advanced glycation end products in atherosclerotic lesions of human aorta using a novel specific monoclonal antibody. Am J. Pathol. 147; 654-667.

5. Kimura T., Takamatsu J., Ikeda K., Kondo A., Miyakawa T., and Horiuchi S. (1996) Accumulation of advanced glycation end products of the Maillard reactionwith age in human hippocampal neurons. Neurosci. Lett. 208; 53-56.

Hinweise
BIOLOGO Antikörper sind Forschungsreagenzien für In-vitro-Untersuchungen. Sie sind nicht für die klinische Diagnostik bestimmt. Eine Haftung für nicht bestimmungsgemäßen Gebrauch wird vom Hersteller ausgeschlossen.