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AGE612BIO: AGE, Advanced Glycation End Products:Biotin-Konjugat

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Preis: 800 € / 20 µg

Monoklonale Antikörper

Herkunft:	Maus

Isotyp:	IgG1

Klon:	6D12

Form:	konz. Lösung

Menge:	20 µg

Konzentration:	0,1 mg/ml

Arbeitskonzentration:	2 µg/ml (IHC), 0,1-0,5 µg/ml (ELISA)

Präsentation:	Protein G affinitätsgereinigter Antikörper aus Ascites in stabilisiertem Puffer, enthält 50% Block Ace? (Casein-haltige Lösung, Dainippon Co.) und 0,1% ProClin? (Rohm & Haas) als Bakteriostatikum

Immunogen:	Advanced Glycation End Products-BSA

Spezifität:	Positiv: Advanced Glycation Endproducts, AGE-HSA, AGE-BSA, AGE-Lys-Derivate (AGE-Alpha-Tos-Lys, AGE-Alpha-Tos-Lys-o-Me), AGE-Monoamino-Carbonsäuren (AGE-Beta-Alanin, AGE-Gamma-Aminobuttersäure, AGE-Epsilon-Aminocapronsäure) - negativ: für frühe Stadien der Maillard-Reaktion (Schiffsche Base-Addukte, Amadori-Umlagerungsprodukte), unmodifizierte Proteine HSA, BSA, Poly-Lys, Lys-Derivate (Alpha-Tos-Lys, Alpha-Tos-Lys-o-Me), unmodifizierte Monoamino-Carbonsäuren (Beta-Alanin, Gamma-Aminobuttersäure, Epsilon-Aminocapronsäure) FFI, Pyrrolaldehyde, Pentosidin

Allgemeines:	Langzeit-Inkubation von Proteinen mit Glukose führt über Schiffsche Basen und Amadori-Umlagerungsprodukte zu "Advanced-Glycation-End Products" (AGE), die charakterisiert werden durch Fluoreszenzeigenschaften, braune Farbe, inter- und intramolekulare Quervernetzung. Immunologisch wurde AGE in der menschlichen Linse, in der Niere bei chronischer Nephropathie und Amyloidosis, in Arterienwänden bei Arteriosklerose und im Hirngewebe von Patienten mit Morbus Alzheimer nachgewiesen.

Spezielle Eigenschaften:	Der Antikörper ist geeignet, um AGE in Geweben und Gewebeextrakten nachzuweisen.

Positivkontrolle:	menschliche Linse, arteriosklerotische Plaques

Anwendung:	Der Antikörper ist gut geeignet, um AGE mit Hilfe von Immunhistochemie (2 µg/ml) oder ELISA (0,1-0,5 µg/ml) nachzuweisen

Lagerung:	-20°C

Literatur:
1. Horiuchi S., Araki N., and Morino Y. (1991) Immunological approach to characterize advanced glycation end products of the Maillard reaction: Evidence for the presence of a common stucture. J. Biol. Chem. 266; 7329-7332.

2. Akari N., Ueno N., Chakrabarti B., Morino Y., and Horiuchi S. (1992) Immunochemical evidence of the presence of advanced glycation end products in human lens proteins and its positive correlation with aging. J. Biol. Chem. 267; 10211-10214.

3. Miyata T., Odo O., Inagi R., Iida Y., Araki N., Yamada N., Horiuchi S., Taniguchi N., Maeda, et al. (1993) ß2-Microglobulin modified with advanced glycation end products is a major component of haemodialysis-associated amyloidosis. J. Clin. Invest. 92; 1243-1252.

4. Kume S., Takeya M., Mori T., Araki N., Suzuki H., Horiuchi S., Kodama T., Miyauchi Y., and Takahashi K. (1995) Immunohistochemical and ultrastructural detection of advanced glycation end products in atherosclerotic lesions of human aorta using a novel specific monoclonal antibody. Am J. Pathol. 147; 654-667.

5. Kimura T., Takamatsu J., Ikeda K., Kondo A., Miyakawa T., and Horiuchi S. (1996) Accumulation of advanced glycation end products of the Maillard reaction with age in human hippocampal neurons. Neurosci. Lett. 208; 53-56.

Hinweise
BIOLOGO Antikörper sind Forschungsreagenzien für In-vitro-Untersuchungen. Sie sind nicht für die klinische Diagnostik bestimmt. Eine Haftung für nicht bestimmungsgemäßen Gebrauch wird vom Hersteller ausgeschlossen.