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AGE612HRP: AGE, Advanced Glycation End Products: HRPO

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Preis: 800 € / 20 µg

Monoklonale Antikörper

Herkunft:	Maus

Isotyp:	IgG1

Klon:	6D12

Form:	konz. Lösung

Menge:	20 µg

Konzentration:	0,1 mg/ml

Arbeitskonzentration:	0,1-0,5 µg/ml ELISA, 2 µg/ml IHC, WB 0,25-5 µg/ml

Präsentation:	Protein G affinitätsgereinigtes IgG-F(ab)':HRPO-Konjugat in Block Ace (Dainippon Co.), 0,1% Proclin (Rhom & Haas)als Bacteriostatikum

Immunogen:	Advanced Glycation Endproducts-BSA

Spezifität:	Positiv: Advanced Glycation Endproducts, AGE-HSA, AGE-BSA, AGE-Lys-Derivate (AGE-Alpha-Tos-Lys, AGE-Alpha-Tos-Lys-o-Me), AGE-Monoamino-Carbonsäuren (AGE-Beta-Alanin, AGE-Gamma-Aminobuttersäure, AGE-Epsilon-Aminocapronsäure) - negativ: für frühe Stadien der Maillard-reaktion (Schiffsche Base-Addukte, Amadori-Umlagerungsprodukte), unmodifizierte Proteine HSA, BSA, Poly-Lys, Lys-Derivate (Alpha-Tos-Lys, Alpha-Tos-Lys-o-Me), unmodifizierte Monoamino-Carbonsäuren (Beta-Alanin, Gamma-Aminobuttersäure, Epsilon-Aminocapronsäure)

Artspezifität:	speziesunabhängig

Allgemeines:	Langzeit-Inkubation von Proteinen mit Glukose führt über Schiffsche Basen und Amadori-Umlagerungsprodukte zu "Advanced-Glycation-End Products" (AGE), die charakterisiert werden durch Fluoreszenzeigenschaften, braune Farbe, inter- und intramolekulare Quervernetzung. Immunologisch wurde AGE in der menschlichen Linse, in der Niere bei chronischer Nephropathie und Amyloidosis, in Arterienwänden bei Arteriosklerose und im Hirngewebe von Patienten mit Morbus Alzheimer nachgewiesen.

Spezielle Eigenschaften:	Der Antikörper ist geeignet, um AGE in Geweben und Gewebeextrakten nachzuweisen.

Positivkontrolle:	menschliche Linse, arteriosklerotische Plaques

Anwendung:	Der Antikörper ist gut geeignet, um AGE mit Hilfe von Immunhistochemie (2 µg/ml) oder ELISA (0,1-0,5 µg/ml) nachzuweisen

Sekundärreagenzien:	Peroxidase-Substrat abhängig vom Verwendungszweck (z.B. AEC und DAB für IHC) OPD, TMB und ABTS für ELISA.

Lagerung:	-20°C

Literatur:
1. Horiuchi S., Araki N., and Morino Y. (1991) Immunological approach to characterize advanced glycation end products of the Maillard reaction: Evidence for the presence of a common stucture. J. Biol. Chem. 266; 7329-7332.

2. Akari N., Ueno N., Chakrabarti B., Morino Y., and Horiuchi S. (1992) Immunochemical evidence of the presence of advanced glycation end products in human lens proteins and its positive correlation with aging. J. Biol. Chem. 267; 10211-10214.

3. Miyata T., Odo O., Inagi R., Iida Y., Araki N., Yamada N., Horiuchi S., Taniguchi N., Maeda, et al. (1993) ß2-Microglobulin modified with advanced glycation end products is a major component of haemodialysis-associated amyloidosis. J. Clin. Invest. 92; 1243-1252.

4. Kume S., Takeya M., Mori T., Araki N., Suzuki H., Horiuchi S., Kodama T., Miyauchi Y., and Takahashi K. (1995) Immunohistochemical and ultrastructural detection of advanced glycation end products in atherosclerotic lesions of human aorta using a novel specific monoclonal antibody. Am J. Pathol. 147; 654-667.

5. Kimura T., Takamatsu J., Ikeda K., Kondo A., Miyakawa T., and Horiuchi S. (1996) Accumulation of advanced glycation end products of the Maillard reaction with age in human hippocampal neurons. Neurosci. Lett. 208; 53-56.