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AGE01-E: AGE ELISA Glukose-modifizierte

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Preis: 1150 € / 1 Kit / 96 Wells

ELISA

Herkunft:	Maus

Isotyp:	IgG

Klon:	7C1 und 6D12

Form:	Mikrotiterplatten

Menge:	1 Kit / 96 Wells

Präsentation:	ELISA Kit enthält 1 96 Well MTP beschichtet mit anti-AGE (Glukose-modifiziert), 2 x 250 µl Glukose-modifiziertes AGE Standard, 15 ml Verdünnungslösung für Standards und Proben, 60 µl anti-AGE (6D12) : HRPO-Konjugat, 2 OPD-Substrat-Tabletten, 30 ml Substratlösung, 15 ml Stop-Lösung, 30 ml Waschpuffer (20x konz.), 1 Verdünnungsplatte

Artspezifität:	speziesunabhängig

Allgemeines:	Langzeit-Inkubation von Proteinen mit Glukose führt über Schiffsche Basen und Amadori-Umlagerungsprodukte zu "Advanced-Glycation-End Products" (AGE), die charakterisiert werden durch Fluoreszenzeigenschaften, braune Farbe, inter- und intramolekulare Quervernetzung. Immunologisch wurde AGE in der menschlichen Linse, in der Niere bei chronischer Nephropathie und Amyloidosis, in Arterienwänden bei Arteriosklerose und im Hirngewebe von Patienten mit Morbus Alzheimer nachgewiesen. AGEs können nicht nur durch die Reaktion von Proteinen mit Glukose entstehen sondern auch über Dicarbonyle, kurzkettige Zuckermoleküle und andere Metabolite des Zuckerstoffwechsels.

Spezielle Eigenschaften:	Der Kit ist geeignet, um AGEs in verdünntem Serum zu messen. Der Meßbereich liegt zwischen 8 und 500 ng/ml, Intra-Assay-Varianz für 2 Konzentrationen (n=7) CV=6,7 und 1,8%, Inter-Assay-Varianz für 2 Konzentrationen (n=10) CV=3,6 und 7,8, Wiederfindungsrate für 1:30 verdünntes Serum 96 bis 108%

Positivkontrolle:	Serum von Diabetespatienten

Anwendung:	ELISA

Lagerung:	-20°C

Literatur:
1. Takeuchi M. , Makita Z., Bucala R., Suzuki T., Koike T., und Kameda Y. (2000) Immunological evidence that non-carboxymethyllysine Advanced Glycation End-products are produced from short chain sugars and dicarbonyl compounds in vivo. Mol. Med. 6; 114-125.

2. Takeuchi M., Yanase Y., Matsuura N., Yamagishi S., Kameda Y., Bucala R., und Z. Matika (2001) Immunological detection of a novel Advanced Glycation End-Product. Mol. Med. 7; 783-791.

3. Horiuchi S., Araki N., and Morino Y. (1991) Immunological approach to characterize advanced glycation end products of the Maillard reaction: Evidence for the presence of a common stucture. J. Biol. Chem. 266; 7329-7332.

Hinweise
BIOLOGO Reagenzien sind Forschungsreagenzien für In-vitro-Untersuchungen. Sie sind nicht für die klinische Diagnostik bestimmt. Eine Haftung für nicht bestimmungsgemäßen Gebrauch wird vom Hersteller ausgeschlossen.